DL-Lysine CAS 70-54-2

Description du produit:

Nom du produit: DL-lysine CAS NO: 70-54-2

Synonymes:

acide DL-a,e-diaminocaproïque;

Lysine, DL- (8CI);

DL-lysine; solution de DL-lysine;

Propriétés chimiques et physiques:

Apparence: solide cristallin

Détail de l'essai: ≥ 99,00%

Densité: 1,125 g/cm3

Point d'ébullition: 311,5°C à 760 mmHg

Point de fusion: 170°C (déc.)

Point d'éblouissement: 142,2°C

Indice de réfraction: 1.503

Pression de vapeur: 0,0±1,4 mmHg à 25 °C

Informations sur la sécurité:

Déclarations de sécurité: S1-S28-S45

Le code HS est le 2922411000.

Code de danger: T+

La lysine (en abrégé Lys ou K), codée par les codons AAA et AAG, est un α-acide aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines.Il contient un groupe α-amino (qui est sous forme protonée −NH3+ dans des conditions biologiques), un groupe d'acide α-carboxylique (qui se présente sous la forme déprotonée −COO− dans des conditions biologiques) et un lysyle à chaîne latérale ((CH2) 4NH2), le classant comme un acide chargé (au pH physiologique),acide aminé aliphatiqueIl est essentiel chez l'homme, ce qui signifie que le corps ne peut pas le synthétiser et doit donc l'obtenir par l'alimentation.

La lysine est une base, tout comme l'arginine et l'histidine.Le groupe ε-amino (NH3+) est attaché au cinquième carbone du α-carbone, qui est attaché au groupe carboxyle (C=OOH).

Les modifications post-translationnelles courantes comprennent la méthylation du groupe ε-amino, donnant la méthyl-, diméthyl- et triméthyllysine (cette dernière se produisant dans la calmoduline); également l'acétylation, la sumoylation,l' ubiquitination, et hydroxylation - produisant l'hydroxylysine dans le collagène et d'autres protéines.L' O-glycosylation des résidus d' hydroxylysine dans le réticulum endoplasmique ou l'appareil de Golgi est utilisée pour marquer certaines protéines en vue de leur sécrétion par la celluleDans les opsins comme la rhodopsin et les opsins visuels (encodés par les gènes OPN1SW, OPN1MW et OPN1LW), le rétinaldéhyde forme une base Schiff avec un résidu de lysine conservé,et l'interaction de la lumière avec le groupe rétinylidène provoque une transduction du signal dans la vision des couleurs (voir le cycle visuel pour plus de détails)Les carences peuvent provoquer la cécité, ainsi que de nombreux autres problèmes en raison de sa présence omniprésente dans les protéines.

Si vous êtes intéressé par nos produits ou si vous avez des questions, n'hésitez pas à nous contacter!

Les produits brevetés ne sont proposés qu'à des fins de R & D. Toutefois, la responsabilité finale incombe exclusivement à l'acheteur.